Назад к перечню наборов >>>

Набор Плазмин альфа-2-Антиплазмин Комплекс (DRG РАР micro ELISA) – иммуноферментный анализ для количественного определения плазмин альфа-2-Антиплазмин Комплекса (PAP) в плазме человека.

Данный набор предназначен только для in vitro диагностики.

Удаление полимеризованного фибрина из сосудистой системы, протеолитическое растворение (фибринолиз) имеет важное значение для поддержания гемостатического равновесия. Ключевым ферментом фибринолитической системы является плазмин. Кроме его фибринолитической функции в плазме, плазмин также играет центральную роль в активации дегенеративных (например, коллагеназы) и воспалительных (например, система комплемента) процессов в тканях.

[quickshop product="Плазмин α-2-Антиплазмин Комплекс (PAP Complex), EIA3763"]

Назад к перечню наборов >>>

[quickshop product="Ферритин, EIA1872"]

Назад к перечню наборов >>>

Эритропоэтин (ЭПО) – сильно гликозилированный белок с молекулярной массой 30 000 – 34 000 Да. Человеческий ЭПО – это полипептид, состоящий из 165 аминокислот, содержащих одну О-гликозидную цепь и три N-гликозидных цепи углеводов. Рекомбинантный ЭПО – хорошая замена нативному белку для использования в ИФА. Сывороточный уровень ЭПО зависит от степени выработки и степени выведения протеина. 90% ЭПО вырабатывается перитубулярными клетками взрослой почки в ответ на снижение оксигенации тканей. Есть факты, доказывающие, что протеин в этих клетках, который определяет насыщенность крови кислородом, это гем-содержащий компонент. Со снижением pO2 плазмы, как функции гематокрита, концентрация ЭПО повышается. Также есть наблюдения, позволяющие предполагать, что обычно есть обратная корреляция между уровнем ЭПО в сыворотке и эритроцитарной массой.

Подсчет количества эритропоэтина в сыворотке служить диагностическим признаком в определении причин анемии или эритроцитоза. Апластическая анемия, гемолитическая анемия, а также железодефицитная анемия все ведут к повышению уровня ЭПО. В то же время уровень ЭПО у пациентов с вторичной анемией из-за почечной недостаточности и других заболеваний, таких как синдром приобретенного иммунодефицита (СПИД), обычно необъяснимо низкий для уровня анемии. Это скорее всего вызвано нарушением функции больной почки вырабатывать необходимое кол-во эритропоэтина. Низкие концентрации ЭПО могут предсказать угрозу отторжения пересаженной почки. ЭПО может также использоваться для мониторинга больных СПИДом, принимающих Зидовудин (АЗТ). Повышенная концентрация ЭПО подтверждает, что анемия, связанная с применением АЗТ вызвана гипоплазией эритроцитов или аплазией.

Полицитемия красная (истинная), или первичный эритроцитоз (увеличение эритроцитарной массы), вызывается непростимулированной гиперпродукцией эритроцитов. Отсюда увеличение гемоглобина, вызывающее, как следствие, снижение продукции ЭПО, которое, в свою очередь, вызывает снижение уровня сывороточного ЭПО. Вторичные полицитемии, которые также характеризуются снижением общей эритроцитарной массы, появляются как физиологический ответ на повышенный уровень циркулирующего ЭПО, вызванный тканевой гипоксией. Гипоксия может быть вызвана такими факторами, как фиброз легкого, сердечно-сосудистые заболевания, длительное нахождение на больших высотах, ненормальные формы гемоглобина или лекарственное лечение. Некоторые опухоли вырабатывают ЭПО, и, в этом случае, ЭПО может использоваться как онкомаркер для мониторинга эффективности лечения.

1. Sawyer, S.T., Krantz, S.B., Sawada, K. Receptors for Erythropoietin in Mouse and Human Erythroid Cells and Placenta. Blood 1989; 74: 103-109.
2. Imai, N., Kawamura, A., Higuchi, M., et al. Physicochemical and Biological Comparison of Recombinant Human Erythropoietin with Human Urinary Erythropoietin. J Biochem 1990; 107: 352-359.
3. Jacobson, L.O., Goldwasser, E., Fried, W., Pizak, L.F. The Role of the Kidney in Erythropoiesis. Nature 1957; 179: 633-634.
4. Koury, S.T., Bondurant, M.C., Koury, M.J. Localization of Erythropoietin Synthesizing Cells in Murine Kidney by in-situ Hybridization. Blood 1988; 71: 524-527.
5. Goldberg, M.A., Dunning, S.P., Bunn, H.F. Regulation of the Erythropoietin Gene: Evidence that the Oxygen Sensor is a Heme Protein. Science 1988; 242: 1412—1415.
6. Erslev, A.J., Caro, J., Birgegard, G., Silver, R., Miller, O. The Biogenesis of Erythropoietin. Experimental Hematology 1980; Suppl 8: 1-13.
7. Spivak, J.L. The Mechanism of Action of Erythropoietin. Int J Cell Cloning 1986; 4: 139-166.
8. Erslev, A.J. Erythropoietin. New Eng J Med 1991; 324:1339—1344.
9. Garcia, J.F., Ebbbe, S.N., Hollander, L., Cutting, H.O., Miller, M.E., Cronkits, E.P. Radioimmunoassay of Erythropoietin: Circulating Levels in Normal and Polycythemic Human Beings. J Lab Clin Med 1982; 99: 624-635.
10. Wild, D., editor. The Immunoassay Handbook, Stockton Press, 1994, p. 428.
11. Wide L., Bengtsson C., Birgegard G. Circadian Rhythm of Erythropoietin in Human Serum. Br J Haematol 1989; 72: 85-90.
12. Cahan C., Decker M.J., Arnold J.L., Washington L.H., Veldhuis J.D., Goldwasser E., Strohl K.P. Diurnal Variations in Serum Erythropoietin Levels in Healthy Subjects and Sleep Apnea Patients. J Appl Physiol 1992; 72: 2112-7.
13. Goldwasser E. and Sherwood J.B. Annotation, Radioimmunoassay of Erythropoietin. Br J Haematol 1981; 48: 359-63.
14. Kricka L.J. Human Anti-Animal Antibody Interferences in Immunological Assays. Clin Chem 1999; 45: 942-956.
15. Cotes P.M. and Spivak J.L. Erythropoietin in Health and Disease. Erythropoietin Molecular, Cellular and Clinical Biology, Editors: Erslev A.J., Adamson J.W., Wschbach J.W., Winearls C.G. 1991; Chapter 11:184-207.
16. Jelkmann W. Renal Erythropoietin: Properties and Production. Rev Physiol Biochem Pharmacol 1986; 104: 139-215.
17. Cotes M.P. Anomalies in Circulating Erythropoietin Levels. Annals of NY Acad, Sci 1994; 718:103-9.
18. Wintrobe’s Clinical Hematology, ninth edition, edited by Lee G.R., Bithell T.C., Foerster J., Athens J.W., Lukens J.N. Lea & Febiger, Philadelphia 1993.
19. Fairbanks V. Q & A. CAP Today Nov 1996, pg. 88.
20. Spivak, JL. “Erythrocytosis”, Hematology: Basic Principles and Practice; editors: Hoffman R, Benz EJ Jr., Shattil, SJ; Furie B., Cohen HJ; Silberstein LE; 1995; Chapter 37:484-491
21. Miller, ME, Chandra M, Garcia JF: “Clinical applications of measurement of serum immunreactive levels of erythropoietin”, Ann. N.Y.Acad. Sci. 459: 375-381, 1985.

[quickshop product="Эритропоэтин, EIA3646"]

Назад к перечню наборов >>>

Золотой стандарт в измерении гепсидина

Гепсидин — богатый цистеином пептидный гормон, который состоит из 25 аминокислотных остатков. Продуцируется гепсидин в гепатоцитах и играет важную роль в гомеостазе железа. Показано, что гепсидин контролирует уровень железа в плазме за счет регуляции абсорбции железа из кишечника и высвобождения в макрофагах и гепатоцитах. Гепсидин секретируется в ответ на повышение уровня железа и воспаление. При истощении запасов железа выработка гепсидина уменьшается. Увеличение концентрации гепсидина ведет к снижению абсорбции железа. Снижение уровня гепсидина приведет к увеличению высвобождения железа из энтероцитов и макрофагов.

Принцип анализа

Набор ДРГ Гепсидин-25 (биоактивный) ИФА основан на твердофазном иммуноферментном анализе (ИФА) по принципу конкурентного связывания. На микротитровальных лунках иммобилизованы поликлональные антитела против антигенного сайта молекулы гепсидина. Эндогенный гепсидин из образца пациента конкурирует с конъюгатом биотинилированного гепсидина за связывание с иммобилизованными антителами. После инкубации несвязанный конъюгат удаляется с помощью промывки. Связанный биотинилированный гепсидин детектируют по комплексу стрептавидин-пероксидаза хрена. После добавление раствора субстрата интенсивность окрашивания обратно пропорциональна концентрации гепсидина в образце пациента.

Характеристики анализа

• Принцип анализа: конкурентное связывание, ИФА.
• Легкая и прямая процедура анализа (без экстракции и центрифугирования).
• Все реагенты готовы к использованию.
• Динамический диапазон: 0.354 — 80 нг/мл гепсидина.
• Общее время анализа: около 2 часов (60/30/20мин).
• Объем образца: 20 мкл сыворотки или плазмы (ЭДТА, цитрат, гепарин).
• Два контроля вложены в набор.
• Высокая чувствительность.

Назначение

Данный набор предназначен только для in vitro диагностики и профессионального использования.

Гепсидин-25 является основным регулятором всасывание железа из пищи и клеточного выброса железа. Он осуществляет свою регуляторную функцию, противодействуя функции ферропортина, основного экспортера железа в мембране макрофагов, гепатоцитов и базолатеральный поверхности энтероцитов. Гепсидин-25 индуцирует интернализацию и деградацию ферропортина, что приводит в результате к увеличению внутриклеточных запасов железа, снижению всасывания железа и концентрации циркулирующего железа.

Некоторые физиологические и патологические процессы регулируют синтез гепсидина. Ситуации, в которых увеличивается потребность в циркулирующем железе (частично эритропоэтическая активность), вызывают снижение гепатоцеллюлярного синтеза гепсидина. Эти условия включают: дефицит железа, гипоксию, анемию и состояния, характеризующиеся повышенной активностью эритропоэза. Снижение уровня гепсидина ведет к высвобождению накопленного железа и увеличению поглощения железа из пищи. С другой стороны, инфекции и воспаление вызывают увеличение синтеза гепсидина, что в свою очередь приводит к дефициту железа, доступного для эритропоэза и считается, что также приводит к запуску механизма, лежащего в основе ретикулоэндотелиальной секвестрации железа, недостаточности кишечного всасывания железа и низкой концентрации железа в сыворотке крови, характерной для анемии хронических заболеваний.

С момента открытия гепсидина, многочисленные исследования способствовали пониманию регуляции гепсидина и его функциональные характеристики. Потенциальные расстройства, связанные с гепсидином, описываюся ниже.

Дисфункция в цепи гепсидин-ферропортин – главный механизм недостаточного количества железа при таких заболеваниях как наследственный гемохроматоз, талассемия и некоторые заболевания печени. И наоборот, переизбыток гепсидина, как следствие воспаления, приводит к эритропоэзу с ограниченным содержанием железа, проявляющемся как анемия хронического воспаления.

Уровень гепсидина легко определить с помощью набора ДРГ EIA-5258 гепсидин-25 (биоактивный).

Литература

• Joyce J.C. Кroot, Harold Т. Jalsma., Robert Е. Flemlng, and Dorine W. Swinkels, Hepcidin in Human lron Disorders:Diagnostic lmplications, Clinical Chemistry 57:12 1650—1669 (2011)
• Esther Zipperer, Jochen G. Post, Matthias Herkert, Andrea Kundgen, Frank Fox, Rainer Haas, NorЬert Gattermann, Ulrich Germlng. Serum hepcldln measured with an improved ELISA correlates with parameten of iron metabolism in patients with myelodysplastic syndrome,Ann Hematol DOI 10.1007/s00277-013-1839-5
• Рагk С. Н., Valore E. V., Waring A. J., Ganz Т. Hepcidin, а urinary antimlcrbial peptide syntheslzed ln the llver. J Biol Chem. 2001; 276: 7806-10.
• Valore E.V., Ganz Т. Posttranslational processing of hepcldin ln human hepatocytes ls medlated bу the prohormone convertase furin. Blood Cells Mol Dis. 2008; 306: 132-8.
• Nemeth Е, Tuttle М.S., Powelson J., Vaughn М.В., Donovan А., Ward D.M., et al. Hepcidin regulates cellular iron efflux bу binding to ferroportin and inducing its intemallzation. Scienc. 2004; 306:2090-3.
• Hentze M.W., Muckenthaler M.U., Galy В. Camaschella С.Two to tango:regulation of Mammalian iron metabolism. Cell 2010. 142: 24 -38.

[quickshop product="Гепсидин-25, EIA5258"]

Назад к перечню наборов >>>