Назад к перечню наборов >>>

Гомоцистеин (Гци) – это тиол-содержащая аминокислота, продукт внутриклеточного деметилирования метионина. Гци поступает в плазму, где циркулирует в основном форме оксидов, связанных с протеинами плазмы. [1, 2 ,3, 4] Также в плазме присутствуют небольшие количества Гци и дисульфид-гомоцистина (Hcy-SS-Hcy). Общий Гци включает представляет собой суммарный показатель по всем видам Гци, циркулирующим в плазме и сыворотке (свободный и протеин-связанный).

Гци метаболизируется в цистеин или метионин. Путем транссульфуризации Гци необратимо распадается до цистеина. Бóльшая часть Гци реметилируется в метионин, в основном, фолат- или кобаламин-зависимым ферментом метионин-синтазой. Гци аккумулируется и поступает в кровь при снижении данных реакций. [2,4]

Сильно повышенные концентрации Гци обнаруживаются у больных гомоцистеинурией, редким генетическим нарушением образования ферментов, участвующих в метаболизме Гци. У больных гомоцистеинурией наблюдается отставание умственного развития, ранний атеросклероз, артериальная или венозная тробмоэмболия.[1, 5] Гци-редуцирующая терапия улучшает прогноз для данного заболевания. Известны 5 других, менее тяжелых, генетических дефектов, которые вызывают умеренное повышение уровней Гци.[6, 7,8] Эпидемиологические исследования показали наличие взаимосвязи между уровнями Гци и уровнем сердечно-сосудистых заболеваний (ССЗ). Мета-анализ 27 эпидемиологических исследований с общим числом пациентов более 4000, показал, что повышение уровня Гци на 5 мкМоль/л ассоциировалось с риском ИБС с коэффициентом несогласия (отношением рисков) 1.6 у мужчин и 1.8 у женщин, при этом то же отношение рисков ИБС наблюдается при повышении холестерина на 0.5 мМоль/л (20мг/дл). Также была выявлена высокая корреляция с заболеваниями периферических сосудов [9].

У определенных групп пациентов с анемией и/или астенией также наблюдается повышенный уровень Гци в сыворотке или плазме. [10,11]
Уровень инвалидизации и смертности в связи с сердечно-сосудистой патологией атеросклеротического происхождения у пациентов с ХПН является чрезвычайно высоким. Повышенная концентрация Гци в крови часто встречается у этих пациентов. Несмотря на то, что такие пациенты имеют дефицит витаминов, участвующих в метаболизме Гци, повышенные уровни Гци в основном вызваны нарушениями функции почек, в частности, выведением почками Гци из крови [12, 13].

Лекарственные средства, такие как метотрексат, карбамазепин, фенитоин, закись азота и пеницилламин, влияют на метаболизм гомоцистеина и могут вызывать повышение уровней Гци. [14, 15].

1. Malinow, MR. Plasma homocyst (e) ine and arterial occlusive diseases: A mini-review. Clin Chem 1995;41:173-176.
2. Ueland PM. Homocysteine species as components of plasma redox thiol status. Clin Chem 1995;41:340-342.
3. Perry IJ, Refsum H, Morris RW, Ebrahim SB, Ueland PM, Shaper AG. Prospective study of serum total homocysteine concentration and risk of stroke in middle-aged British men. The Lancet 1995;346:1395—1398.
4. Finkelstein JD. Methionine metabolism in mammals. J Nutr Biochem 1990;1:228-237.
5. Mudd SH, Levy HL, Skovby F. Disorder of transsulfuration. In: C.R. Scriver, A.L. Beaudet, W.S. Sly, et al. eds. The metabolic basis of inherited disease New York: McGraw-Hill; 1995:1297—1327.
6. Clarke R, Daly L, Robinson K, Naughten E, Cahalane S, Fowler B, Graham I. Hyperhomocysteinemia: An independent risk factor for vascular disease. N Engl J Med 1991;324:1149—1155.
7. Deloughery TG, Evans A, Sadeghi A, McWilliams J, Henner WD, Taylor LM Jr, Press RD. Common mutation in methylenetetrahydrofolate reductase. Correlation with homocysteine metabolism and late-onset vascular disease.
Circulation 1996;94:3074—3078.
8. Schmitz C, Lindpaintner K, Verhoef P, Gaziano JM, Buring J. Genetic polymorphism of methylenetetrahydrofolate reductase and myocardial infarction. Circulation 1996;94:1812—1814.
9. Boushey CJ, Beresford SAA, Omenn GS, Motulsky AG. A Quantitative Assessment of Plasma Homocysteine as a Risk Factor for Vascular Disease, JAMA 1995;274:1049-1 057.
10. Allen, RH, Stabler SP, Savage DG, Lindenbaum J. Diagnosis of cobalamin deficiency I: Usefulness of serum methylmalonic acid and total homocysteine concentrations, Am J Hematol 1 990;34:90-98
11. Stabler, SP, Lindenbaum J, Allen RH. The Use of homocysteine and other metabolites in the specific diagnosis of vitamin B-12 deficiency, J Nutr 1996;126: 1266S-1 272S.
12. Guttormsen AB, Svarstad E, Ueland PM, Refsum H. Elimination of homocysteine from plasma in subjects with end-stage renal failure. Irish J Med Sci 1 995;1 64 (Suppl. 1 5):8-9
13. Bostom AG, Lathrop L. Hyperhomocysteinemia in end-stage renal disease: Prevalence, etiology, and potential relationship to arteriosclerotic outcomes. Kidney Int 1997;52:10-20.
14. Desouza C, Keebler M, McNamara DB, Fonseca V. Drugs affecting homocysteine metabolism. Review. Drugs 2002;62 (4):605-616.
15. Refsum H, Ueland PM. Clinical significance of pharmacological modulation of homocysteine metabolism. Review. Trends Pharmacol Sci 1990; 11:411-416
16. Frantzen F, Faaren AL, Alfheim I, Nordhei AK. An enzyme conversion immunoassay for determining total homocysteine in plasma or serum. Clin Chem 1998;44:31 1-316.
17. Sundrehagen E. Axis Biochemicals ASA. Enzymatic essay for homocysteine and a kit therefor. EP 623174/US5631 127.
18. US Department of Health and Human Services. Biosafety in Microbiological and Biomedical Laboratories. HHS Publication No. (CDC) 93-8395. Washington, DC: US Government Printing Office, May 1999 (4th edition).
19. Ubbink JB, Vermaak Hayward WJ, van der Merwe A, Becker PJ. The effect of blood sample aging and food consumption on plasma total homocysteine levels. Clinica Chimica Acta 1992;207:1 19-1 28.
20. Guttormsen AB, Schneede J, Fiskerstrand T, Ueland PM, Refsum H. Plasma concentrations of homocysteine and other aminothiol compounds are related to food intake in healthy human subjects. J Nutr 1994;124:1934—1941.
21. Ueland PM, Refsum H, Stabler SP, Malinow R, Andersson A, Allen RH. Total homocysteine in plasma or serum: Methods and clinical applications. Clin Chem 1993;39:1764—1779.
22. Nehler MR, Taylor LM Jr, Porter JM. Homocysteine as a risk factor for atherosclerosis:
A review. Cardiovasc Pathol 1997;6:1-9.
23. Lussier-Cacan S, Xhignesse M, Piolot A, Selhub J, Davignon J, Genest J Jr. Plasma total homocysteine in healthy subjects: sex-specific relation with biological traits. Am J Clin Nutr 1996; 64:587-593.
24. Clarke R, Woodhouse P, Ulvik A, Frost C, Sherliker P, Refsum H, Ueland PM, Khaw K- T. Variability and determinants of total homocysteine concentrations in plasma in an elderly population. Clin Chem 1998;44:102-107.
25. Jacques PF, Selhub J, Bostom AG, Wilson PWF, Rosenberg IH. The effect of folic acid fortification on plasma folate and total homocysteine concentrations. N Engl J Med 1 999;340: 1449—1454.
26. Lawrence JM, Petitt DB, Watkins M, Umekubo MA. Trends in serum folate after food fortification. Lancet 1 999;354:91 5-916.
27. Fiskerstrand T, Refsum H, Kvalheim G, Ueland PM, Homocysteine and other thiols in plasma and urine: Automated determination and sample stability. Clin Chem 1 993;39:263-271.

[quickshop product="Гомоцистеин, EIA2925"]

Назад к перечню наборов >>>

С-реактивный белок (ЦРБ) был открыт Тиле и Фрэнсисом (1930 г.) в плазме пациентов с пневмонией и назван так за свою способность связывать и осаждать С-полисакхарид пневмококков. Это ά-глобулин с молекулярной массой приблизительно 11000 – 140000 Д. Он составлен из 5 идентичных субъединиц, которые нековалентно связаны в циклический пентамер. ЦРБ синтезируется в печени и обычно присутствует как остаточная часть в сыворотке или плазме с концентрацией менее 0,3 мг/дл. Его физиологическое значение многообразно и различно. Однако, по аналогии с иммуноглобулинами ЦРБ выполняет функцию защиты организма.

ЦРБ – один из белков острой фазы, количество которого в плазме или сыворотке повышается во время общего неспецифичного ответа на различные болезни. Например, инфекции Грам+ и Грам– организмов, острая фаза ревматоидного артрита, абдоминальные абсцессы, воспаления желчного протока. ЦРБ может также быть обнаружен у пациентов с синдромом Джиллиана-Барр и обширным склерозом, определенными вирусными инфекциями, туберкулезом, острым инфекционным гепатитом, многими некротическими и воспалительными заболеваниями, у обожженных пациентов и после радикальной хирургии.

Хотя определение повышенного уровня ЦРБ в сыворотке и не специфично для любого конкретного заболевания, это полезный индикатор воспалительного процесса. Уровень ЦРБ в плазме или сыворотке поднимается за 24-48 часов при повреждении тканей, достигая своего пика во время острой стадии (примерно в 1000 раз), и падает при прекращении воспаления. Увеличение концентрации ЦРБ может длиться несколько дней, прежде чем она снизится до нормального уровня.

Определение ЦРБ — более чувствительный показатель воспалительного процесса, чем скорость оседания эритроцитов (СОЭ), которая также может изменяться под влиянием других физиологических показателей, не связанных с воспалительными явлениями. Современные методы, такие как латексная агглютинация, нефелометрия, радиальная иммунодиффузия, имеют основной недостаток — низкую чувствительность, в то время как фермент-связанный иммуносорбентный анализ (ELISA) обеспечивает высокую чувствительность и специфичность.

Повышенные значения ЦРБ всегда связаны с патологическими изменениями. ЦРБ анализ дает полезную информацию для постановки диагноза, терапии и мониторинга воспалительного процесса и связанных с ним заболеваний. К тому же, измерение ЦРБ с помощью учЦРБ ИФА можно добавить к показательным значениям других кардиомаркеров (миоглобин, креатин-киназа-МB, тропонин 1 и Т), которые используются для оценки риска сердечно-сосудистых заболеваний и заболеваний периферических сосудов. Так как увеличение значения ЦРБ не специфично, оно не должно приниматься во внимание без полноценного изучения истории заболевания. Значения ЦРБ должны сравниваться с предыдущими значениями.

[quickshop product="С-реактивный белок, ультрачувствительный, EIA3954"]

Назад к перечню наборов >>>

Антифосфолипидный синдром (АФС) — системное аутоиммунное заболевание, характеризующееся тромбофилическим статусом и акушерскими осложнениями. Комитет Науки и Стандартизации Международного Сообщества Тромбозов и Гемостаза выпустила согласованные критерии, которые могут помочь в лабораторной диагностике. Эти критерии были обновлены в 2006г. Соответственно, пациенты с тромбофилией должны обследоваться как на фосфолипидзависимые тесты для выявления волчаночного антикоагулянта (ВА), так и на антитела к фосфолипидам с твердофазным ИФА для выявления антител к кардиолипину (АКл). Присутствие антикардиолипиновых антител при Системной Красной волчанке (СКВ) может быть связано с развитием тромбозов и тромбоцитопении, в гинекологии они могут быть причиной внутриматочной смерти плода или выкидыша. Кроме того, антитела к кардиолипину могут обнаруживаться при некоторых нетромботических расстройствах, таких как цереброваскулярная недостаточность, церебральная ишемия, хорея или инфаркт миокарда. Антитела к кардиолипину могут быть различных классов: IgG, IgM или IgA. Определение IgM антител является важным диагностическим признаком диагностики начала аутоиммунных заболеваний, тогда как IgG антитела обнаруживаются на прогрессирующих стадиях аутоиммунных заболеваний. Определение IgA антител имеет большее значение для Афро-карибского населения.
Количественное определение антител к кардиолипину, особенно IgG, это важный параметр с высокой специфичностью в мониторинге терапии вторичных форм СКВ.
Показания к определению антител к кардиолипину:
— Системная Красная Волчанка
— Тромбоцитопения
— Хорея
— Выкидыш
— Тромбозы
— Церебральная ишемия
— Эпилепсия
— Внутриматочная гибель плода

[quickshop product="Антитела к кардиолипину IgG/IgM, скрининг, EIA3587"]

Назад к перечню наборов >>>

Тропонин – это комплекс ингибиторных или контрактильных протеинов поперечно–полосатой мускулатуры. Он расположен вдоль тонкого филамента миоцитов и состоит из трех различных протеинов: Тропонин I, Тропонин C, и Тропонин T. В свою очередь Тропонин I существует в трех различных изоформах; две в волокнах быстрых и медленных скелетных мышц, и одна в калдиальной мускулатуре. Около 40% участков аминокислотной цепи кардиальной изоформы (cТнI) являются специфичными для этого белка. С ТнI имеет молекулярный вес 22,500 дальтон, а так же 31 дополнительный аминокислотный остаток, которые не присутствуют в изоформах скелетной мускулатуры. Антитела, вырабатываемые против кардиальной изоформы иммунологически отличаются от антител вырабатываемых против двух других скелетных изоформ, а уникальная изоформа и специфичность ткани кардиального тропонина I является основой для их использования в диагностике ОИМ. Кардиальный тропонин I (cТнI) имеет большую диагностическую ценность для пациентов отделений скорой помощи поступающих с болью в груди. ИМ диагностируется, когда уровень в крови чувствительных и специфичных биомаркеров , таких как кардиальный тропонин, MB фракция креатинкиназы (КФК-MB), и миоглобин, повышены при клинической картине острой ишемической болезни. Наиболее новый и широко применяемый биомаркер для диагностики повреждений миокарда – это кардиальный тропонин (I или T). Кардиальные тропонины показывают миокардиальную специфичность ткани и высокую чувствительность. Так же кардиальный ТнI и KФК-MB имеют идентичные механизмы высвобождения (4-6 часов после приступа боли), но уровень ТнI остается повышенным значительно дольше (6-10 дней), что дает возможность расширения диагностического окна для определения кардиальной травмы. Нормальный уровень cTn I в крови очень низок. После приступа ОИМ уровень cТнI значительно повышается и могут быть выявлены в сыворотке в течение 4 — 6 часов, с достижением пиковой концентрации приблизительно через 12 — 24 часа после инфаркта. Тот факт, что cТнI остается повышенным в сыворотке в течение долгого времени, в сочетании с его повышенной диагностической чувствительностью и кардиальной специфичностью позволяет выявить ОИМ намного раньше после приступа ишемической болезни (4 часа), а так же выявить интраоперативный инфаркт в случаях, когда ожидается высокий уровень протеинов скелетной мускулатуры в сыворотке . В дополнение к этому, недавние данные показали измеряемую связь между уровнями кардиального тропонина и продолжительными последствиями эпизодов недомоганий в грудной клетке. Резальтаты исследований предполагают, что использование cТнI демонстрирует высокую прогностическую ценность для выделения группы высокого риска у нестабильных пациентов с ангиной, и, что эти тесты могут представлять ценность для оценки состояния пациента перед выпиской из отделения скорой помощи. Иммуноферментный метод исследования cТнI является быстрой, высокочувствительной и надежной методикой количественного определения кардиоспецифичного тропонина I. Антитела, разработанные для анализа, определяют минимальную концентрацию, равную 1.0 нг/мл, при отсутствии кросс-реактивности с кардиальным тропонином T или тропонином T или I скелетной мускулатуры.

[quickshop product="Тропонин I (Troponin I Elisa), EIA2952"]

Назад к перечню наборов >>>

Миоглобин это гемсодержащий белок, обнаруживаемый и в сердечной и скелетной мышце. После некроза миокарда ассоциированного с инфарктом из всех маркеров одним из первых повышается уровень миоглобина, заметно превышая норму в течение 2-4 часов после инфаркта, достигая пика через 9-12 часов, и возвращаясь к норме через 24-36 часов после инфаркта. При отсутствии травмы скелетной мышцы и других факторов ассоциированных с некардиальным подъемом циркулирующего миоглобина, уровень миоглобина используется как ранний маркер инфаркта миокарда.

[quickshop product="Миоглобин, EIA3955"]

Назад к перечню наборов >>>